Ein Forschungsteam der Faculdade de Ciências der Universidade de Lisboa hat in der Fachzeitschrift Communications Biology eine Studie vorgelegt, nach der speziell entwickelte Nanokörper mehrere Schritte der Aggregation des Tau‑Proteins im Labor bremsen. Die Veröffentlichung datiert vom 28. September 2026; die staatliche Rundfunkanstalt RTP berichtete am 12. Oktober 2026. Es handelt sich um Grundlagenforschung mit potenzieller Relevanz für neurodegenerative Erkrankungen, nicht um eine klinisch geprüfte Therapie.
Kernbefund ist, dass die ausgewählten Nanokörper Tau in unterschiedlichen Zuständen binden können – sowohl einzelne Proteinmoleküle als auch bereits gebildete fibrilläre Strukturen. Dadurch werden verschiedene Phasen der Selbstassemblierung beeinflusst. Einige Kandidaten hemmen die primäre Nukleation, andere verlangsamen das Wachstum bestehender Aggregate, wieder andere stören die oberflächenkatalysierte sekundäre Nukleation. In zellbasierten Biosensor‑Assays verringerte die Behandlung die Tau‑„Seeding“‑Aktivität, einen experimentellen Surrogatparameter für die Übertragbarkeit aggregationsfähiger Tau‑Spezies zwischen Zellen.
Beteiligt waren auch Forschende des BioISI – Instituto de Biossistemas e Ciências Integrativas in Lissabon. Die Autorenschaft beschreibt die Nanokörper als „chaperon‑inspiriert“: Sie sollen ähnlich wie molekulare Faltungshelfer wirken und bestimmte Fehlfaltungs‑ und Aggregationspfade gezielt adressieren. Die Studie dokumentiert die verwendeten Tau‑Fragmente, die experimentellen Bedingungen und quantitative Messungen, was unabhängige Replikation erleichtern dürfte.
Die Arbeit bleibt ausdrücklich präklinisch. Sie basiert auf biophysikalischen Analysen und zellbasierten Versuchen, nicht auf Tiermodellen oder Untersuchungen am Menschen. Ob die Nanokörper in lebenden Organismen wirksam, sicher und verabreichbar sind, ist offen. Vor einem therapeutischen Einsatz stünden Optimierung, Pharmakokinetik, Toxikologie sowie Prüfungen in Tiermodellen und klinischen Studien.
Hintergrund: Die Alzheimer‑Krankheit ist nicht nur mit Amyloid‑β, sondern auch mit der pathologischen Ablagerung von Tau in Nervenzellen verbunden. Das gezielte Eingreifen in Aggregationsprozesse gilt als ein möglicher Ansatz, um Krankheitsmechanismen zu modulieren, Biomarker zu entwickeln oder Immuntherapien zu verfeinern. Die jetzt aus Lissabon veröffentlichte Studie erweitert das methodische Repertoire, indem sie Nanokörper als präzise Werkzeuge für die Analyse und Beeinflussung von Tau‑Pfaden bereitstellt. Welche klinische Bedeutung sich daraus ergibt, lässt sich derzeit nicht abschätzen; die Autoren kennzeichnen therapeutische Perspektiven als potenziell, aber noch hypothetisch.
Redakteurin: Mira Cadena (Artikel mit KI-Unterstützung).